Un nuevo trabajo publicado en la revista Scientific Reports por un equipo de expertos de la Facultad de Medicina y Ciencias de la Salud de la UB y del Instituto de Investigación Biomédica de Bellvitge (IDIBELL) ha aportado nueva luz sobre la función supresora de tumores de las proteínas HERC. En concreto, este trabajo concluye que la proteína RAF podría ser una diana terapéutica contra el crecimiento tumoral en las vías reguladas por la proteína p38.
De esta forma, el estudio analiza los mecanismos que regulan algunas vías de señalización molecular relacionadas con la carcinogénesis y la progresión tumoral y abre nuevas perspectivas a la lucha contra los cánceres humanos.
Tal y como se describe en el estudio, los investigadores establecen que la enzima HERC1 —una ligasa de ubiquitina— es capaz de regular el proceso de migración celular mediante la vía de señalización MKK3/p38 regulada por el factor C-R.
Este descubrimiento de una inesperada comunicación cruzada entre las proteínas RAF y la vía MKK3/p38 abre nuevas perspectivas respecto a futuras dianas terapéuticas en la lucha contra los cánceres humanos.
Antecedentes previos
Cabe recordar que la proteína p38, que pertenece a la familia de las quinasas activadas por mitógenos (quinasas MAP o MAPK), es un factor con un papel destacado en la respuesta a señales de estrés celular y en el control de la proliferación y el progreso de células tumorales.
En conjunto, las proteínas MAPK y las quinasas que las regulan —MAPKK y MAPKKK— participan en cascadas de señalización intracelular como la vía RAF/MEK/ERK, que controla procesos celulares esenciales (crecimiento, proliferación, diferenciación, supervivencia y migración celular). Las disfunciones en la regulación de estas vías de señalización molecular pueden alterar el ciclo fisiológico de la célula y originar así el crecimiento y la proliferación tumoral.
Si este era el conocimiento previo existente, lo que aporta este nuevo trabajo es una mayor información sobre papel supresor de tumores de las proteínas HERC (ligasas de ubiquitina), unas enzimas que regulan la función de algunas proteínas implicadas en procesos como el crecimiento y la proliferación celular mediante su marcaje molecular con moléculas de ubiquitina (ubiquitinación). En concreto, el nuevo trabajo revela que la ligasa HERC1 es capaz de regular la activación de las quinasas ERK y p38 mediante la unión de moléculas de ubiquitina al factor C-RAF.
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