Investigan la función de la proteína S en las infecciones por estreptococo A

El estreptococo se oculta en fragmentos de glóbulos rojos para evitar la detección por parte del sistema inmunitario del huésped. Esta es una de las principales conclusiones de un estudio realizado en la Universidad de California en San Diego (Estados Unidos) y publicado en Cell Reports. Los investigadores han descubierto que el estreptococo del grupo A (GAS), el patógeno bacteriano que causa faringitis estreptocócica, entre otras enfermedades, produce la proteína S, previamente no caracterizada, que se une a la membrana de los glóbulos rojos para evitar ser engullida y destruida por las células inmunes fagocíticas.

La proteína S mejora la virulencia bacteriana y disminuye la supervivencia en ratones infectados al armar el GAS con esta forma de camuflaje inmune. David González, uno de los científicos, ha explicado que su estudio “describe un mecanismo completamente nuevo para la evasión inmune”. “El descubrimiento de este factor de virulencia previamente ignorado, la proteína S, podría tener amplias implicaciones para el desarrollo de contramedidas contra el GAS”, ha añadido.

Tratamiento para el estreptococo

El estreptococo del grupo A es un patógeno humano específico que puede originar diversas infecciones de diferente gravedad, como la faringitis estreptocócica, la escarlatina, el impétigo o el síndrome de shock tóxico.

En la actualidad, la penicilina es un fármaco de primera elección para combatir las infecciones por GAS; sin embargo, la tasa de fracasos es cercana al 40 por ciento en algunas zonas del mundo. David González ha considerado “fundamental” seguir investigando enfoques alternativos contra la infección por GAS “debido a la alta prevalencia de infección por estreptococo A y la disminución de la eficacia del tratamiento”.

Ese enfoque alternativo podría basarse en el desarrollo de nuevas terapias contra la virulencia. Para impedir el control del sistema inmune, el GAS manifiesta una gran variedad de moléculas llamadas ‘factores de virulencia’ para facilitar su supervivencia durante la infección. La función de muchas de estas proteínas es desconocida, por lo que es complicado desarrollar “intervenciones farmacológicas alternativas para combatir la resistencia generalizada a los antibióticos”, según se deriva del estudio realizado por David González, Igor Wierzbicki y Anaamika Campeau, de la Universidad de California.

Virulómica biomimética

Los autores de la investigación han empleado la virulómica biomimética, una técnica basada en nanotecnología que sirve para identificar proteínas que son secretadas por estreptococo y se unen a los glóbulos rojos. Los científicos llegaron a la conclusión de que una cepa bacteriana mutante que carecía de proteína S era menos capaz de crecer en la sangre humana y menos capaz de unirse a los glóbulos rojos, en comparación con la cepa no mutada. La cepa mutante también fue capturada y eliminada más fácilmente por las células inmunes fagocíticas.

Esta ausencia de proteína varió de forma significativa la situación de las proteínas bacterianas, y redujo la abundancia de muchos factores de virulencia. Otras consecuencias de la investigación han sido que los ratones infectados con células GAS recubiertas con glóbulos rojos mostraron una tasa de mortalidad del 90 por ciento, mientras que este porcentaje fue del 40 por ciento en los ratones infectados con células GAS no recubiertas. Asimismo, la infección con células GAS recubiertas también causó una reducción más rápida del peso corporal. Según David González, “estos hallazgos sugieren que la proteína S coopta las membranas de los glóbulos rojos para la imitación molecular, o la imitación de las moléculas del huésped, para evadir la respuesta inmune”.

Terapias antiestreptocócicas

La inactivación de la función de la proteína S hace que el estreptococo A sea vulnerable a la inmunidad del huésped, según ha explicado David González, quien ha añadido que esta proteína “influye en la virulencia al capturar las membranas de los glóbulos rojos lisados para ocultar la superficie de las células bacterianas, lo que permite a las bacterias evitar la inmunidad del huésped”. Este mecanismo de evasión podría ser el objetivo de las terapias antiestreptocócicas. De hecho, en la actualidad el equipo de David González está estudiando el mecanismo por el cual la proteína S se une a los glóbulos rojos. Asimismo, está investigando la función de la proteína S en otros patógenos como el Streptococcus pneumoniae, el Streptococcus del Grupo B o S. Agalactiae.

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